Wolle-Menü
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| Im Vergleich zu anderen natürlich gewachsenen Haaren ist Wolle eine sehr viel komplizierter aufgebauter Stoff, der daher sowohl chemisch als auch physikalisch sehr eigen reagiert. Die Wollfaser ist ein Eiweißstoff auch Protein genannt. Das aus dem Griechischen stammende Wort "protos" bedeutet soviel wie das "Anfängliche" oder "Ursprüngliche" und verdeutlicht die Wichtigkeit der Proteine als Baustoffe zur Zellbildung. Die Proteine sind in drei Gruppen eingeteilt, globuläre und fibrilläre Proteine sowie die Proteide (zusammengesetzte Proteine). Die Wollfaser zählt zu den Keratinen, einer Untergruppe der fibrillären Proteine . Es sind bis zu 24 verschiedene Aminosäuren, die man in saure, neutrale und basische Typen unterteilt, am Aufbau des Wollkeratins beteiligt. Keratine werden auf Grund ihrer Stützfunktion im Organismus auch Gerüsteiweißstoffe oder Skleroproteine genannt und sind außer in Wolle und Haaren auch in Fuß- und Fingernägeln, sowie in Hörner und Hufen zu finden und nicht zuverwechseln mit den Kollagenen, die am Aufbau der Knochen beteiligt sind. Im Gegensatz zu anderen Proteinen (z.B Sojaeiweiß oder Kasein) sind die Faserproteine [a-Keratine(z.B in Wolle, Schuppen, Federn, Krallen,Geweihe) sowie auch ß-Keratine(z.B. das Seidenfibroin)] völlig unlöslich.
Alle Eiweißstoffe besitzen im wesentlichen die gleichen Elementar-Bestandteile: Kohlenstoff, Sauerstoff, Stickstoff, Wasserstoff z.T auch Schwefel, der sich bei Wolle jedoch hauptsächlich im Cystin wieder findet. ( Wobei hier anzumerken ist, dass Wolle, aber auch andere Tierhaare sich aufgrund ihres hohen Schwefelgehaltes von anderen Proteinfasern wie Seide, Kasein usw. unterscheiden. ) Der sozusagen kleinste gemeinsame Nenner der Proteine ist das Molekül der Aminosäure. |
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siehe auch |
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Es gibt viele verschiedene Aminosäuren , die sich durch die jeweiligen Aminosäurereste (auch Seitenketten oder -gruppen) unterscheiden. Auf Grund der zwei anderen Gruppen ist Aminosäure gleichzeitig Säure ( saure Carboxylgruppe - HOOC) und Base (basische Aminogruppe - NH2). Diese Eigenschaft nennt man amphoterisch (von griech.: amphoteros = beiderlei) und ermöglicht chemisch sowohl als Säure als auch als Lauge zu reagieren (bzw. chem.Verbindungen einzugehen), was sich speziell auf die Färbeeigenschaften der Wolle sehr positiv auswirkt.
Eine der besonderen Eigenschaften der Aminosäuren ist es, dass sie in sich selbst ein chemisches Gleichgewicht bilden können, d.h. es gibt tatsächlich freie Aminosäuren, die als sog. Zwitterionen (auch dipolare Ionen --> Ionen die gleichzeitig negativ (-) und positiv (+) geladen sind) in neutralen wässrigen Lösungen vorwiegend als innere Salze auftreten, aber auch in der Natur als farblose, kristalline Substanzen der L-2-Aminocarbonsäuren vorkommen. Bis auf die Aminoessigsäure verfügen alle Aminosäuren über ein "asymetrisches" Kohlenstoffatom. D.h es gibt zwei isometrische Formen, die aber nicht deckungsgleich sind, sondern sozusagen Spiegelbilder der anderen sind. Das bedeutet physikalisch, dass unter polarisiertem Licht (die Lichtwellen schwingen alle in die gleiche Richtung) die eine Aminosäuren-Form nach rechts drehend erscheint (D-Form, lat. dexter=rechts), während die andere nach links (L-Form, lat. leavus=links) dreht. Alle natürlich vorkommenden Aminosäuren in Proteinen bestehen aus der L-Form, sprich aus linksdrehenden Aminosäuren, und sind im Gegesatz zur D-Form biologisch aktiv. ( Isoliert man die Aminosäure durch Hydrolyse (Spaltung chemischer Verbindungen durch Einwirkung von Wasser) aus den Proteinen, geht sie auch von der L-Form teilweise in die D-Form über, was auch zur Folge hat, dass die resultierende Aminosäure ihre biologische Aktivität verliert (der Vorgang wird auch "Racemisierung" genannt [Louis Pasteur(1822–1895)]).) |
| Beim Ionenaustausch werden die zur Kathode( -Pol ) wandernden (positiv geladenen) Ionen (+)Kationen genannt, die zur Anode( +Pol ) wandernden (negativ geladenen) Ionen werden als (-)Anionen bezeichnet. |
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| (Kation) | (Zwitterion) | (Anion) |
Durch Zugabe von Säure kann der pH-Wert einer wässrigen Aminosäurenlösung abgesenkt werden, dabei wird die basische - Gruppe mit H -Ionen besetzt, ist somit ungeladen und die Aminosäure reagiert nun als Kation. (siehe 1)Im umgekehrten Fall wird der pH-Wert der Aminosäurenlösung durch Zugabe von Laugen erhöht. Der sauren +Gruppe werden dadurch OH  -Ionen zugefügt, dabei dissoziieren (Spaltung von Molekülen in elektroneutrale Moleküle) aber die H-Ionen der basischen Amino-Gruppe ab und verbinden sich mit den OH-Ionen zu Wasser (H2O). Nachdem nun die basische Gruppe ungeladen ist wirkt die Aminosäure als Anion. (siehe 3)In einer wässrigen Lösung einer Aminosäure liegen aber keineswegs die Zwitterionen (dipolare Ionen) als einzige Molekülform vor. Vielmehr ist sie ein Gemisch aus der Form (2 und 1) oder (2 und 3). Inwiefern neben den Zwitterionen, vorzugsweise Anionen bzw. Kationen vorhanden sind hängt von den Eigenschaften der Aminosäure, den Dissoziationskonstanten ihrer basischen - und sauren Gruppen sowie von der H -Ionenkonzentration(dem pH-Wert) ab.Bei ausreichend geringer Säurezugabe kann jedoch ein pH-Wert erreicht werden, bei dem die Anzahl der Zwitterionen deutlich überwiegt, während sich die Zahl der wenigen Anionen und Kationen ausgleicht. Diesen Punkt nennt man den isoelektrischen Punkt (IEP), der für die meisten Aminosäuren knapp unterhalb dem pH-Wert 7 liegt. Normalerweise entscheidet der Wert der Wasserstoffkonzentration am neutralen Punkt bei pH 7 über die Dazugehörigkeit zu Base bzw. Säure. Für den basischen oder sauren Charakter der Aminosäure bildet jedoch der jeweils spezifische isoelektrische Punkt (IEP) den Bezugspunkt dafür ob sie als Anion oder Kation auftritt. (Der isoelektrische Punkt (IEP) ist der Punkt für denjenigen pH-Wert an dem eine wässrigen Lösung einer Aminosäure, durch Zugabe von Lauge oder Säure, als ungeladen erscheint, die Summe aller pos. und neg. Ladungen gleich Null ist und im elektrischen Feld (Elektrolyse) keine Ionenwanderung eintritt. An diesem Punkt ist die Konzetration der Zwitterionen am höchsten, während die Löslichkeit der Säure am geringsten ist) Der IEP des Wollkeratins liegt bei pH 4,9, an diesem Punkt zeigt Wolle die geringste Quellbarkeit, - Reaktionsfähigkeit sowie die größte Stabilität. |
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Das resultierende Dipeptid-Molekül enthält je eine freie basische Aminogruppe und eine saure Carboxylgruppe wie die Aminosäuren aus denen es gebildet wurde. Folglich kann sich das Dipetid wiederum mit einer Aminosäure zu einem Tripeptid bzw. je ein Dipeptid-molekül zu einem Tetrapeptid fortentwickeln, wobei für jede Verbindung ein H2O-Molekül abgespalten wird. Die lateinische Vorsilbe bezeichnet jeweils die Anzahl der an der Peptidbindung beteiligten Aminosäuren. Bis auf die zwei Endgruppen (je eine basische Amino- und eine saure Carboxylgruppe) verlieren die restlichen beteiligten basischen- und sauren Gruppen ihre Ladungspotenziale und damit auch ihre Reaktionsfähigkeiten als freie Gruppen. Jedoch behalten die Aminosäurereste (R), die seitlich (Seitenketten), zur Längsachse der Peptidkette gesehen, herausragen, ihre, soweit vorhandenen, Reaktioinsfähigkeiten. Dies bedeutet, dass auch durch Reaktionen der basischen- (z.B Histidin, Lysin, Arginin) bzw. der sauren- (z.B. Asparaginsäure, Cystein, Tyrosin) aber auch anderer Aminosäurereste (z.B. Cystin, Serin) Zwitterionen gebildet werden können.
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Zusammendfassend kann man sagen: Die bisher im Wollkeratin nachgewiesenen 24 Aminosäuren verbinden sich kettenartig, auf Grund unterschiedlicher Ladungspotenziale durch Peptidbindungen zu Makromolekülen ( auch Stäbchenmoleküle, Peptidketten bzw.a-Helices genannt ). Dabei gehen sie sowohl innerhalb der eigenen Kette als auch mit benachbarten Peptidketten Querverbindungen ( Brückenbindung ) ein, welche maßgeblich für die Elastizität und Reißfestigkeit der Wollfaser verantwortlich sind. |
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